Длина волокон скелетных мышц. Физиология скелетных мышц. Быстрые или медленные

Мышцы или мускулы - важнейшая составляющая опорно-двигательного аппарата, обладающая сократительной способностью. Именно благодаря возможности мышечных тканей сокращаться, человек может выполнять всяческие движения, начиная с самых простых (моргание и улыбка) и заканчивая максимально тонкими (как у ювелиров) и энергичными (как у спортсменов). Функциональность мышечного скелета напрямую связана с составом его главных структурных единиц - мышечных волокон. Сегодня мы с вами рассмотрим структуру мышечных волокон, их классификацию и роль в двигательной активности человека.

Почему мышцы сокращаются

Волокна скелетных мышц соединяются со спинным мозгом посредством толстых нервных волокон. После попадания в мускул каждое из нервных волокон делится на сотни разветвлений, которые снабжают сотни мышечных волокон. Соединение между нервом и волокном мышечной ткани называют синапсом, или нервно-мышечным соединением. Примечательно, что на каждом мышечном волокне может формироваться только один синапс. При соответствующем нервном сигнале возникает потенциал действия, который передается по нервам от спинного мозга к мускулам.

От свойств мышечных волокон зависит то, как мускулатура адаптируется к повторяющимся сигналам. Именно типы волокон обуславливает предрасположенность спортсмена к той или иной тренировочной программе. Во время тренировки происходит гипертрофия мышечных волокон - увеличение их объема и массы. При этом важно понимать, что количество волокон не изменяется и обуславливается генетическими особенностями того или иного человека.

Состав

В состав мышечного волокна входят:

1. Миофибриллы. Выполняют сократительную функцию.
2. Митохондрии. Отвечают за продуцирование энергии.
3. Ядра. Отвечают за регуляцию.
4. Сарколемма. Представляет собой соединительнотканную оболочку.
5. Ретикулум (саркоплазматический или эндоплазматический). Представляет собой депо кальция, который необходим для возбуждения миофибриллы.
6. Капилляры. Отвечают за поставку кислорода и питательных веществ.

Типы мышечных волокон

Волокна скелетных мышц могут иметь различные механические и метаболические свойства. Классификация волокон основана на различии в максимальной скорости их сокращения (быстрые и медленные) и метаболическом пути, который используется ими для образования аденозинтрифосфата (АТФ) (окислительные и гликолитические). В целом мышечные волокна делятся на медленные окислительные и быстрые гликолитические.

Медленные окислительные

Тонкие волокна этого типа хорошо снабжаются кровью и содержат много миоглобина, придающего им красную окраску (поэтому их часто называют красными). Они также отличаются низким порогом активации мотонейрона, медленным сокращением и наличием большого количества крупных митохондрий, которые содержат ферменты окислительного фосфорилирования. Медленные мышечные волокна, по сравнению с быстрыми, содержат больше миозина и меньше фермента аденозинтрифосфатазы (АТФазы). Иннервация медленных окислительных волокон обеспечивается малыми альфа-мотонейронами спинного мозга. Из-за неспешного сокращения такие волокна хорошо приспособлены к длительной нагрузке.

Быстрые гликолитические

Толстые волокна этого типа отличаются высокой скоростью сокращения, большой силой и быстрой утомляемостью. Они хуже снабжаются кровью, нежели предыдущий тип, имеют меньше митохондрий, миоглобина и липидов. Этим обусловлена светлая окраска быстрых мышечных волокон, за которую их нарекли «белыми». В отличие от предыдущего вида они содержат в себе главным образом ферменты анаэробного окисления и миофибриллы, в состав которых входит небольшое количество миозина. Вместе с тем, этот миозин способен быстро сокращаться и лучше металлизировать АТФ. Кроме того, в быстрых волокнах более ярко выражено наличие саркоплазматического ретикулума. Так как сокращение и утомление этих волокон происходит быстро, они задействуются в кратковременной взрывной работе. Иннервация быстрых мышечных волокон осуществляется большими альфа-мотонейронами спинного мозга.

Быстрые волокна подразделяются на два типа:

• IIa: быстрые окислительно-гликолитические. Их часто называют просто «быстрыми окислительными». Средние по толщине волокна обладают большей силой, чем волокна типа IIb, но быстрее утомляются и обладают способностью к выраженному сокращению. Источниками энергии для волокон этого типа служат как окислительные, так и анаэробные процессы.
• IIb: быстрые гликолитические волокна. Обладают большими размерами, высоким порогом активации мотонейрона и быстрой утомляемостью. Активация происходит при кратковременных нагрузках, требующих большой силы. Данный тип волокон получает энергию через анаэробное окисление. Отличаются большим содержанием гликогена и малым содержанием митохондрий.

Кроме того, иногда выделяют еще один тип быстрых волокон - IIc. Волокна этого типа могут проявлять и окислительную, и гликолитическую функцию. Их доля в мускулах не превышает одного процента. В зависимости от типа нагрузок волокна типа IIc могут переходить в волокна других типов.

Быстрые или медленные

Принадлежность мышечных волокон к быстрым или медленным зависит от активности миозиновой АТФазы, которая обуславливает скорость сокращения мускулов. Активность указанного фермента наследуется, поэтому изменить соотношение быстрых и медленных волокон с помощью тренировок нельзя.

Благодаря АТФазе происходит высвобождение энергии, заключенной в АТФ. Энергии одной молекулы аденозинтрифосфата достаточно, чтобы миозиновые мостики сделали один поворот («гребок»). Скорость одиночного «гребка» у всех видов мускулов одинакова. В волокнах, содержащих высокоактивную АТФазу, гребок происходит быстрее, а значит за определенную единицу времени волокно сокращается большее количество раз.

В медленных окислительных волокнах, обладающих способностью к окислительному фосфорилированию, содержится много митохондрий. В таких волокнах в значительном количестве могут содержаться липиды, и в незначительном - гликоген. Основное количество АТФ, произведенного этими волокнами, прямо зависит от топливных молекул и снабжения кровеносной системы кислородом. Они окружены большим количеством капилляров и содержат в себе много миоглобина, увеличивающего поглощение кислорода тканями и способствующего небольшому накоплению кислорода внутри клеток. В быстрых волокнах митохондрий мало, но их концентрация гораздо большая, равно как и концентрация гликолитических ферментов и гликогена.

Гликолитические, промежуточные или окислительные

Как правило, гликолитические волокна больше в диаметре, нежели окислительные. Чем больше диаметр, тем большего растяжения они могут достичь и тем больше их сила. Классификация основана на окислительном потенциале мускула, то есть количестве митохондрий, содержащихся в мышечном волокне. Митохондриями называют клеточные органеллы, в которых глюкоза или жир распадаются на углекислый газ и воду, ресинтезируя при этом АТФ, которая, в свою очередь, ресинтезирует креатинфосфат. Ну а креатинфосфат необходим для ресинтеза миофибриллярных молекул АТФ, использующегося в мышечном сокращении. Вне митохондрий расщепление глюкозы до пирувата и ресинтез АТФ также возможно, однако в таком случае в мышечных тканях образуется молочная кислота, которая вызывает их утомление.

По описанному выше признаку, волокна мышечной ткани делятся на три группы:

1. Окислительные. Содержание в них митохондрий настолько велико, что в процессе тренировки их прибавки не происходит.
2. Промежуточные. Количество митохондрий в них снижено, и во время работы мускула в нем накапливается молочная кислота. Происходит это довольно медленно.
3. Гликолитические. Содержат малое количество митохондрий, поэтому процесс анаэробного гликолиза с накоплением молочной кислоты является в них преобладающим.

Соотношение волокон

У людей, которые не занимаются спортом, как правило, быстрые волокна являются гликолитическими или промежуточными, а медленные - окислительными. Тем не менее при грамотных тренировках быстрые мышечные волокна могут переходить из гликолитических в промежуточные, а из промежуточных в окислительные. Речь идет о развитии выносливости. А при тренировках, нацеленных на развитие силы, промежуточные волокна переходят в гликолитические. При этом соотношение быстрых и медленных мышечных волокон предопределено генетически, поэтому практически не меняется путем тренировки. Возможен переход 1-3%, но не более.

Мускулы обладают разным процентным соотношением белых и красных волокон. Следовательно, скорость сокращения, сила и выносливость разных мышечных групп отличается. К примеру, икроножная мышца содержит больше быстрых волокон, которые придают ей способность к быстрому и сильному сокращению, используемому, например, во время прыжка. Вместе с тем, камбаловидная мышца, соседствующая с икроножной, наоборот, содержит больше медленных волокон, так как она отвечает за длительную активность ног.

Соотношение основных видов волокон мышечной ткани определяет спортивную предрасположенность разных людей. Именно поэтому не существует универсальных атлетов.

Высокопороговые и низкопороговые

Кроме всего прочего, мышечные волокна также подразделяются по уровню порога возбудимости. Мускул сокращается, когда на него воздействуют нервные импульсы, имеющие электрическую природу. Двигательная единица (ДЕ) состоит из: мотонейрона, аксона и совокупности мышечных волокон. Количество ДЕ в теле человека не меняется на протяжении всей жизни. Каждая из двигательных единиц имеет свой порог возбудимости. Если мозг посылает нервные импульсы с частотой ниже этого порога, значит ДЕ пассивна. Если же нервные импульсы имеют пороговую частоту, или превышают ее, то волокна мышц активируются и сокращаются. У низкопороговых ДЕ некрупные мотонейроны, тонкий аксон и иннервируемые медленные волокна, исчисляемые сотнями. Высокопороговые ДЕ отличаются крупными мотонейронами, толстым аксоном и тысячами иннервируемых быстрых волокон.

Таким образом, медленные окислительные волокна относятся к низкопороговым и возбуждаются при незначительной нагрузке. А быстрые волокна, соответственно, относятся к высокопороговым и активируются только при интенсивных нагрузках.

Миозин

Существенное различие разных видов мышечных волокон обуславливает значительную гетерогенность мышечных тканей и их способность к выполнению разнообразных функциональных задач. Биохимический и иммуногистохимический анализ скелетных мускулов показывает, что структурное и функциональное разнообразие мышечных волокон обуславливается широким спектром изоформ миозина. Миозином называется фибриллярный белок, выступающий одним из главных компонентов сократительных мышечных волокон. Он составляет от 40 до 60% общего количества мышечного белка в организме. При соединении миозина с актином (еще один мышечный белок) образуется актомиозин - основной элемент сократительной системы мускулов.

В состав молекулы миозина входит две тяжелых цепи (MyHC) и четыре легких (MyLC). Тяжелые цепи имеют несколько изоформ, свойства которых обуславливают силовые и скоростные показатели мышечных волокон. Наиболее важными считаются четыре изоформы: MyHCI, MyHCIIA, MyHCIIX/IID, и MyHCIIB. Каждая изоформа имеет специфическую скорость сокращения и позволяет развить определенное усилие. Волокна, в состав которых входит MyHCI, по сравнению с волокнами, содержащими другие формы тяжелой цепи миозина, медленнее сокращаются и развивают меньшее усилие. Наиболее быстрыми и сильными считаются волокна, содержащие MyHCIIB изоформу тяжелой цепи. За ними следует MyHCIIX и MyHCIIA форма.

Физическая активность может привести к весомым изменениям сократительных свойств мускулов. Принято считать, что при тренировке на выносливость увеличивается количество медленных изоформ миозина. Вместе с тем во время силовой тренировки происходит увеличение количества MyHCIIA и уменьшение MyHCIIX. Кроме того, считается, что у основной массы людей, активность которых ограничивается простыми бытовыми делами, волокна, содержащие миозин в форме MyHCIIX, крайне редко вовлекаются в работу. В процессе физической тренировки они начинают задействоваться и постепенно переходят в MyHCIIA форму. Дело в том, что волокна, содержащие IIA изоформу тяжелой цепи миозина, имеют большую выносливость, по сравнению волокнами IIX типа.

Во время тренировок выносливости или силы происходит весомое изменение гормонального фона скелетных мускулов, которое служит мощным сигналом, запускающим процесс изменения состава миозина в мускулах, подвергающихся нагрузке.

Заключение

Резюмируя вышесказанное, стоит отметить, что мышечные волокна являются главной структурной единицей мышечного скелета. Соотношение белых и красных волокон является генетическим фактором, равно как и общее количество волокон в мускуле. При правильной тренировке можно не только увеличить объем и массу мышечных волокон, но и добиться изменениях их гликолитических и окислительных свойств.

Каждое мышечное волокно представляет собой гигантскую многоядерную клетку – симпласт, образованную в процессе эмбрионального развития организма путем слияния множества отдельных клеток – миобластов.

Строение мышечного волокна существенно отличается от строения других клеток. Важнейшие отличительные особенности - это размеры, форма, многоядерность, наличие сократительного аппарата. Строение мышечного волокна представлено на рис. 60.

Рис. 60. Важнейшие структурные элементы мышечного волокна

Остановимся на важнейших структурных элементах мышечного волокна.

Сарколемма. Снаружи мышечное волокно окружено оболочкой – сарколеммой , обладающей высокой прочностью и эластичностью. Эти свойства сарколеммы обеспечиваются присутствием в ней большого количества эластичных волокон белков коллагена и эластина, образующих густую сеть.

Сарколемма обладает избирательной проницаемостью, пропуская внутрь клетки преимущественно те вещества, для превращения которых там имеются условия – ферментные системы. В сарколемме присутствуют специальные транспортные системы, с помощью которых поддерживается, в частности, разница в концентрации ионов Na + , К + , Сl ‾ внутри и снаружи мышечного волокна, что обеспечивает формирование на его поверхности мембранного потенциала.

К каждому мышечному волокну подходит окончание двигательного нерва. Место прикрепления нервного окончания к мышечному волокну называется нервно-мышечным синапсом. .

Внутри мышечного волокна находятся многочисленные клеточные органеллы, важнейшими из которых являются ядра, митохондрии, рибосомы и др. Функции указанных органелл описаны в главе 2 (2.5.1). Пространство между органеллами заполнено внутриклеточной жидкостью – саркоплазмой. Среди структурных элементов мышечного волокна наибольший объем занимают сократительные нити– миофибриллы.

Миофибриллы. Миофибриллы представляют собой длинные тонкие нити, расположенные вдоль мышечного волокна. Количество миофибрилл в мышечных волокнах может колебаться в диапазоне от нескольких десятков до полутора и более тысяч. Под влиянием систематической мышечной тренировки, особенно скоростно-силовой направленности, количество миофибрилл может увеличиваться. Напротив, ограничение двигательной активности сопровождается уменьшением количества миофибрилл. Строение мышечных миофибрилл представлено на рис. 61
Рис. 61. Строение миофибрилл

При рассмотрении в оптический микроскоп видно, что миофибриллы имеют повторяющуюся поперечную исчерченность – темные и светлые полосы (диски). Темные диски (А-диски) в центральной части имеют более светлую полосу (Н-зону). Светлые диски (I-диски) в центре пересекаются узкой темной полосой (линией Z). Участок миофибрилл между двумя линиями Z получил название саркомера. Количество саркомеров в миофибрилле зависит от длины мышечного волокна и может достигать нескольких сотен. Длина саркомеров у разных людей может различаться.

Исследование срезов мышечных волокон в электронном микроскопе показали, что каждая миофибрилла состоит из большого числа параллельно расположенных толстых и тонких нитей (филаментов), которые характеризуются строгим взаимным распределением. Толстые нити находятся в зоне А-дисков. Они построены из белка миозина. Миозин является важнейшим сократительным белком, на его долю приходится около 55% от общего количества сократительных белков. Молекула миозина имеет длинную фибриллярную (удлиненную) часть и глобулярную (округлой формы) головку. Фибриллярная часть имеет двухспиральную полипептидную конфигурацию. Функция фибриллярной части молекулы миозина связана с формированием структуры толстой миозиновой нити.

Глобулярные головки миозиновых нитей имеют два активных центра, один из которых обладает АТФ-азной активностью (способностью расщеплять молекулы АТФ), другой – способностью связываться с активными центрами на актиновых нитях (актинсвязывающий центр). Головки молекул миозина располагаются на поверхности миозиновых нитей, образуя выпячивания (отростки). При этом они строго ориентированы в пространстве – располагаются шестью продольными рядами. Толстая миозиновая нить состоит как бы из двух частей, зеркально повторяющих друг друга. Если ее разрезать по- середине, то образуются два совершенно одинаковых фрагмента.

Молекулы миозина обладают способностью связывать ионы Са 2+ и Мg 2+ . Ионы кальция являются кофактором фермента АТФ-азы (в его отсутствии фермент не активен). Ионы магния обеспечивают миозину способность связывать молекулы АТФ и АДФ.

В зоне светлых дисков (I-дисков) расположены тонкие нити, построенные из белков актина, тропомиозина и тропонина. Актин – второй в количественном отношении сократительный белок, составляющий основу актиновых нитей. Тропомиозин – структурный белок актиновых нитей, имеющий фибриллярную форму. Сдвоенные молекулы тропомиозина обвивают актиновые нити. Тропонин является регуляторным белком актиновых нитей. Он существует в трех формах, одна из которых блокирует взаимодействие актина с миозином. Другая форма способна связывать ионы кальция, благодаря чему изменяется конформация молекул первой формы тропонина и открывается центр взаимодействия актина с миозином. Третья форма тропонина обеспечивает крепление первых двух форм на актиновой нити. Кроме того, в составе тонких актиновых нитей имеется белок актинин. Он содержится в зоне линии Z, выполняющей роль своеобразной перегородки, и обеспечивает прикрепление к ней концов актиновых нитей.

К числу важнейших структурных элементов мышечного волокна относится саркоплазматический ретикулум. Саркоплазматический ретикулум - это внутриклеточная система взаимосвязанных пузырьков и канальцев (цистерн), пронизывающих клетку и особенно плотно концентрирующихся в зоне соприкосновения актиновых и миозиновых нитей.

Саркоплазматический (в клетках других органов и тканей – эндоплазматический) ретикулум имеется в каждой клетке организма человека. Но в мышечном волокне он выполняет несколько необычные по сравнению с другими клетками функции. Основная его роль в мышечном волокне заключается в регуляции содержания ионов кальция возле актиновых и миозиновых нитей. В состоянии расслабления ретикулум связывает ионы Са 2+ , их концентрация в саркоплазме составляет примерно 10 -7 моль·литр -1 . Под воздействием двигательного импульса ионы кальция освобождаются из ретикулума и их концентрация повышается до 10 -5 моль·литр -1 .

Способность саркоплазматического ретикулума связывать и высвобождать в цитоплазму ионы Са 2+ связана с локализацией на его внутренней поверхности особых кальций связывающих белков. На поверхности ретикулума располагаются также рибосомы – особые внутриклеточные образования, в которых осуществляется синтез белков.

Мышечное волокно имеет также систему трубчатых выпячиваний сарколеммы (Т-систему ), направленных внутрь мышечного волокна и располагающихся между миофибриллами и саркоплазматическим ретикулумом. Т-система обеспечивает быстрое распространение волны возбуждения от сарколеммы вглубь волокна.

В мышечном волокне содержатся и другие внутриклеточные органеллы: митохондрии, лизосомы. Функции этих структур мышечного волокна уже были описаны в главе «Общие закономерности обмена веществ».

Мышечное волокно содержит не одно, а несколько ядер, которые располагаются не в центральной части волокна, а по периметру, непосредственно под сарколеммой

Типы мышечных волокон

В скелетных мышцах выделяют несколько типов мышечных волокон, различающихся по своим двигательным характеристикам, соотношению различных химических и структурных компонентов, особенностям структурной организации. К основным типам мышечных волокон относятся медленносокращающиеся (МС) и быстросокращающиеся (БС). Медленносокращающиеся волокна в связи с более высоким содержанием в них миоглобина называют еще красными (или тип I). Быстросокращающиеся, для которых характерно более низкое содержание миоглобина, называют белыми (или тип II) . Следует сразу оговориться, что различить эти два типа волокон по цвету практически невозможно. Цвет у одних и у других красный.

Бытрые и медленные волокна более чем в два раза различаются по максимальной скорости сокращения. Так, время одиночного сокращения МС достигает 110 мс, а БС – 50 мс. Кроме того, БС более чем в два раза превышают МС по своим силовым характеристикам.

Существенно различаются разные типы волокон по уровню развития различных механизмов преобразования энергии. МС волокна имеют хорошо развитый механизм аэробного ресинтеза АТФ, что обеспечивается большим количеством митохондрий и высоким содержанием ферментов аэробного биологического окисления, а также большими запасами субстратов аэробного окисления: гликогена, жиров. В МС волокнах содержится больше белка миоглобина, благодаря которому они имеют больший запас кислорода и более благоприятные условия для перехода кислорода из крови внутрь волокна.

В БС волокнах значительно больше миофибрилл, выше АТФ-азная активность, больше концентрация ионов кальция.

Внутри БС волокон различают два подтипа: БС а и БС б. Эти два подтипа отличаются, главным образом, разным уровнем развития важнейших механизмов преобразования энергии. У волокон БС а более хорошо развит анаэробный гликолиз и несколько слабее, чем у МС волокон - аэробный путь ресинтеза АТФ. Они являются ведущими при выполнении упражнений т.н. субмаксимальной мощности, продолжительность которых колеблется в диапазоне от 30 сек до 2-3 мин, при условии выполнения работы с максимальной для данной продолжительности интенсивностью.

У волокон БС б, наряду с анаэробным гликолизом хорошо развит креатинфосфатный механизм ресинтеза АТФ. Они подключаются при выполнении упражнений максимальной и околомаксимальной интенсивности: бег на 100 м, упражнения с большими отягощениями и т.п.

Сказанное не означает, что упражнения указанной интенсивности, выполняются исключительно одним типом мышечных волокон. Речь идет о степени их вовлечения в работу, что, безусловно, определяется центральной нервной системой. Выполнение упражнений, мощность которых не превышает 20-25% от максимально возможной для данного индивидуума обеспечивается только «красными» мышечными волокнами. При работе, интенсивность которой находится в диапазоне 25-40% от максимальной, к ее выполнению подключаются волокна БС а. Если интенсивность упражнения превышает 40% от максимальной, в работу вовлекаются волокна БС б.

При повышении интенсивности упражнения в пределах каждой зоны мощности увеличивается участие в ее обеспечении волокон всех типов, но в наибольшей степени тех, которые подключаются к работе в данном диапазоне мощности.

Различные типы мышечных волокон различаются и условиями иннервации. Мотонейроны, иннервирующие БС мышечные волокна, более толстые, они имеют более разветвленную сеть нервных окончаний (ветвей аксонов), благодаря чему иннервируют значительно большее количество мышечных волокон (от300 до 500). У БС волокон больше зона прилегания нервного окончания к мышечному волокну, что создает более благоприятные условия для иннервации и возникновения потенциала действия.

Мышцы человека по отношению к его общей массе составляют примерно 40%. Основной их функцией в организме является обеспечение движения за счет способности сокращаться и расслабляться. Впервые строение мышц (8 класс) начинает изучаться в школе. Там знания даются на общем уровне, без особого углубления. Статья будет интересна тем, кто желает немного выйти за эти рамки.

Строение мышц: общие сведения

Мышечная ткань представляет собой группу, объединяющую поперечно-полосатую, гладкую и сердечную разновидности. Различающиеся по происхождению и строению, они объединены по признаку выполняемой функции, то есть способности сокращаться и удлиняться. Кроме перечисленных разновидностей, которые формируются из мезенхимы (мезодермы), в человеческом организме есть еще и мышечная ткань, имеющая эктодермальное происхождение. Это миоциты радужки глаз.

Структурное, общее строение мышц таково: они состоят из активной части, называемой брюшком, и сухожильных концов (сухожилия). Последние образованы из плотной соединительной ткани и выполняют функцию прикрепления. Они отличаются характерным беловато-желтым цветом и блеском. К тому же, обладают значительной крепостью. Обычно своими сухожилиями мышцы прикрепляются к звеньям скелета, соединение с которыми подвижно. Однако некоторые могут крепиться и к фасциям, к различным органам (глазное яблоко, хрящ гортани и т.д.), к коже (на лице). Кровоснабжение мышц различается и зависит от испытываемых ими нагрузок.

Регулирование работы мышц

Контроль над их работой осуществляется, как и у других органов, нервной системой. Рецепторами или эффекторами оканчиваются ее волокна в мышцах. Первые располагаются также и в сухожилиях, имеют вид концевых разветвлений чувствительного нерва или нервно-мышечного веретена, обладающего сложным устройством. Они реагируют на степень сокращения и растяжения, вследствие чего у человека появляется определенное чувство, которое, в частности, помогает определить положение тела в пространстве. Эффекторные нервные окончания (второе название - моторные бляшки) принадлежат двигательному нерву.

Строение мышц характеризуется также наличием в них окончаний волокон симпатической нервной системы (вегетативной).

Строение поперечно-полосатой мышечной ткани

Ее часто называют скелетной или исчерченной. Строение скелетной мышцы достаточно непростое. Она образована волокнами, имеющими цилиндрическую форму, длиной от 1 мм до 4 см и более, толщиной 0,1 мм. Причем каждое представляет собой особый комплекс, состоящий из миосателлитоцитов и миосимпласта, покрытых плазматической мембраной, называемой сарколеммой. Снаружи к ней прилегает базальная мембрана (пластинка), образованная из тончайших коллагеновых и ретикулярных волокон. Миосимпласт состоит из большого количества ядер эллипсоидной формы, миофибрилл и цитоплазмы.

Строение мышц данного типа отличается хорошо развитой саркотубулярной сетью, образованной из двух компонентов: канальцев ЭПС и Т-трубочек. Последние играют важную роль в ускорении проведения потенциала действия к микрофибриллам. Миосателлитоциты находятся непосредственно над сарколеммой. Клетки имеют уплощенную форму и крупное ядро, богатое хроматином, а также центросому и небольшое число органелл, миофибриллы отсутствуют.

Саркоплазма скелетной мышцы богата особым белком - миоглобином, который, как и гемоглобин, имеет способность связываться с кислородом. В зависимости от его содержания, наличия/отсутствия миофибрилл и толщины волокон различают два вида поперечно-полосатых мышц. Специфическое строение скелета, мышцы - все это элементы приспособления человека к прямохождению, их главные функции - опора и движение.

Красные мышечные волокна

Они обладают темным цветом, богаты миоглобином, саркоплазмой и митохондриями. Однако содержат мало миофибрилл. Эти волокна сокращаются достаточно медленно и могут долго пребывать в таком состоянии (иначе говоря, в рабочем). Строение скелетной мышцы и выполняемые ею функции стоит рассматривать как части единого целого, взаимно обуславливающие друг друга.

Белые мышечные волокна

Они отличаются светлым цветом, содержат гораздо меньшее количество саркоплазмы, митохондрий и миоглобина, но зато характеризуются высоким содержанием миофибрилл. Это обуславливает то, что они сокращаются гораздо интенсивнее, чем красные, но и «устают» тоже быстро.

Строение мышц человека отличается тем, что в организме имеется и тот, и другой вид. Такая совокупность волокон обуславливает быстроту реакции мышц (сокращение) и их продолжительную работоспособность.

Гладкая мышечная ткань (неисчерченная): строение

Она построена из миоцитов, дислоцирующихся в стенках лимфатических, кровеносных сосудов и образующих сократительный аппарат во внутренних полых органах. Это удлиненные клетки, имеющие веретенообразную форму, без поперечной исчерченности. Их расположение - групповое. Каждый миоцит окружает базальная мембрана, коллагеновые и ретикулярные волокна, среди которых находятся эластические. Между собой клетки связывают многочисленные нексусы. Особенности строения мышц данной группы заключаются в том, что к каждому миоциту, окруженному соединительной тканью, подходит одно нервное волокно (например, сфинктер зрачка), а импульс транспортируется от одной клетки к другой с помощью нексусов. Скорость его движения - 8-10 см/с.

У гладких миоцитов скорость сокращения гораздо меньше, чем у миоцитов исчерченной мышечной ткани. Зато и энергия расходуется экономно. Такое строение позволяет им совершать длительные сокращения тонического характера (например, сфинктеры кровеносных сосудов, полых, трубчатых органов) и достаточно медленные движения, которые зачастую бывают ритмичны.

Сердечная мышечная ткань: особенности

По классификации она принадлежит к поперечно-полосатой, но строение и функции мышц сердца заметно отличаются от скелетных. Сердечная мышечная ткань состоит из кардиомиоцитов, которые образуют комплексы, соединяясь друг с другом. Сокращение сердечной мышцы не подвластно контролю со стороны сознания человека. Кардиомиоциты представляют собой клетки, имеющие неправильную цилиндрическую форму, с 1-2 ядрами, большим количеством крупных митохондрий. Между собой они соединены вставочными дисками. Это особая зона, которая включает цитолемму, области прикрепления миофибрилл к ней, десмосы, нексусы (через них происходит передача нервного возбуждения и ионный обмен между клетками).

Классификация мышц в зависимости от формы и величины

1. Длинные и короткие. Первые встречаются там, где наиболее большой размах при движении. Например, верхние и нижние конечности. А короткие мышцы, в частности, расположены между отдельными позвонками.

2. Широкие мышцы (на фото - желудок). Они в основном располагаются на туловище, в полостных стенках тела. Например, поверхностные мышцы спины, груди, живота. При многослойном расположении их волокна, как правило, идут в разных направлениях. Поэтому они обеспечивают не только большое многообразие движений, но и укрепляют стенки полостей тела. У широких мышц сухожилия имеют плоскую форму и занимают большую поверхность, их называют растяжениями или апоневрозами.

3. Круговые мышцы. Они находятся вокруг отверстий тела и своими сокращениями суживают их, в результате чего получили название «сфинктеры». Например, круговая мышца рта.

Сложные мышцы: особенности строения

Их названия соответствуют их структуре: двух-, трех- (на фото) и четырехглавые. Строение мышц данного вида отличается тем, что их начало бывает не единым, а разделенным на 2, 3 или 4 части (головки) соответственно. Начинаясь от разных точек кости, они затем сдвигаются и объединяются в общее брюшко. Оно тоже может быть поделено промежуточным сухожилием поперек. Такая мышца называется двубрюшной. Направление волокон может быть параллельным оси либо находиться к ней под острым углом. В первом случае, наиболее распространенном, мышца достаточно сильно укорачивается при сокращении, обеспечивая тем самым большой размах при движениях. А во втором - волокна короткие, расположены под углом, но их гораздо больше по количеству. Поэтому мышца укорачивается незначительно при сокращении. Ее главное преимущество заключается в том, что она развивает при этом большую силу. В случае если волокна подходят к сухожилию только с одной стороны, мышца имеет название одноперистой, если с двух - двуперистой.

Вспомогательные аппараты мышц

Строение мышц человека уникально и имеет свои особенности. Так, например, под влиянием их работы из окружающей соединительной ткани образуются вспомогательные аппараты. Всего их четыре.

1. Фасции, которые есть не что иное, как оболочки из плотной, волокнистой фиброзной ткани (соединительной). Они покрывают как одиночные мышцы, так и целые группы, а также некоторые другие органы. К примеру, почки, сосудисто-нервные пучки и т.д. Они влияют на направление тяги во время сокращения и не допускают смещения мышц в стороны. Плотность и прочность фасций зависит от их расположения (в различных частях тела они отличаются).

2. Синовиальные сумки (на фото). Об их роли и строении многие, пожалуй, помнят еще со школьных уроков (Биология, 8 класс: "Строение мышц"). Они представляют собой своеобразные мешки, стенки которых образованы соединительной тканью и достаточно тонкие. Внутри заполнены жидкостью типа синовии. Как правило, образуются они там, где сухожилия соприкасаются между собой либо испытывают большое трение о кость при сокращении мышцы, а также в местах трения об нее кожного покрова (например, локти). Благодаря синовиальной жидкости улучшается и облегчается скольжение. Развиваются они в основном после рождения, и с годами полость увеличивается.

3. Синовиальные влагалища. Их развитие происходит внутри костно-фиброзных или фиброзных каналов, которыми сухожилия длинных мышц окружены в местах скольжения по кости. В строении синовиального влагалища различают два лепестка: внутренний, покрывающий со всех сторон сухожилие, и наружный, выстилающий стенки фиброзного канала. Они препятствуют трению сухожилий о кость.

4. Сесамовидные кости. Как правило, они окостеневают внутри связок или сухожилий, укрепляя их. Это облегчает работу мышцы за счет увеличения плеча приложения силы.

ФИЗИОЛОГИЯ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ

Перемещение тела в пространстве, поддержание определенной позы, работа сердца и сосудов и пищеварительного тракта у человека и позвоночных животных осуществляются мышцами двух основных типов: поперечнополосатыми (скелетной, сердечной) и гладкими, которые отличаются друг от друга клеточной и тканевой организацией, иннервацией и в определенной степени механизмами функционирования. В то же время в молекулярных механизмах мышечного сокращения между этими типами мышц есть много общего.

Скелетные мышцы

Классификация скелетных мышечных волокон

Скелетная мускулатура человека и позвоночных животных со­стоит из мышечных волокон нескольких типов, отличающихся друг от друга структурно-функциональными характеристиками. В настоящее время выделяют четыре основных типа мышечных волокон.

Медленные фазические волокна окислительного типа. Волокна этого типа характеризуются большим содержанием белка миоглобина, который способен связывать О2 (близок по своим свойствам к гемоглобину). Мышцы, которые преимущественно состоят из во­локон этого типа, за их темно-красный цвет называют красными. Они выполняют очень важную функцию поддержания позы человека и животных. Предельное утомление у волокон данного типа и, следовательно, мышц наступает очень медленно, что обусловлено наличием миоглобина и большого числа митохондрий. Восстанов­ление функции после утомления происходит быстро. Нейромоторные единицы этих мышц состоят из большого числа мышечных волокон.

Быстрые фазические волокна окислительного типа. Мышцы, которые преимущественно состоят из волокон этого типа, выполняют быстрые сокращения без заметного утомления, что объясняется боль­шим количеством митохондрий в этих волокнах и способностью образовывать АТФ путем окислительного фосфорилирования. Как правило, число волокон, входящих в состав нейромоторной единицы, в этих мышцах меньше, чем в предыдущей группе. Основное на­значение мышечных волокон данного типа заключается в выпол­нении быстрых, энергичных движении.

Быстрые фазические волокна с гликолитическим типом окис­ления. Волокна данного типа характеризуются тем, что АТФ в них образуется за счет гликолиза. Волокна этой группы содержат ми­тохондрий меньше, чем волокна предыдущей группы. Мышцы, со­держащие эти волокна, развивают быстрое и сильное сокращение, но сравнительно быстро утомляются. Миоглобин в данной группе мышечных волокон отсутствует, вследствие чего мышцы, состоящие из волокон этого типа, называют белыми.

Для мышечных волокон всех перечисленных групп характерно наличие одной, в крайнем случае нескольких концевых пластинок, образованных одним двигательным аксоном.

Тонические волокна. В отличие от предыдущих мышечных волокон в тонических волокнах двигательный аксон образует множество синаптических контактов с мембраной мышечного волокна. Развитие сокращения происходит медленно, что обусловлено низкой активностью миозиновой АТФазы. Также медленно происходит и расслабление. Мышечные волокна данного типа эффективно работают в изометрическом режиме. Эти мышечные волокна не генерируют потенциал действия и не подчиняются закону «все или ничего». Одиночный пресинаптический импульс вызывает незначительное сокращение. Серия импуль­сов вызовет суммацию постсинаптического потенциала и плавно возрастающую деполяризацию мышечного волокна. У человека мышеч­ные волокна этого типа входят в состав наружных мышц глаза.

Между структурой и функцией мышечных волокон существует тесная связь. Показано, что быстрые фазические волокна имеют вы­соко развитую саркоплазматическую сеть и обширную сеть Т-системы, в то же время медленные волокна имеют менее развитые саркоп­лазматическую сеть и сеть Т-системы. Кроме того, существует разли­чие в активности кальциевых насосов саркоплазматической сети: в быстрых волокнах она значительно выше, что позволяет этим мышеч­ным волокнам быстро расслабляться. Большинство скелетных мышц человека состоит из мышечных волокон различных типов с преобла­данием одного из типов в зависимости от функций, которые выполня­ет та или иная мышцы.

Мышечные волокна не являются функциональной единицей ске­летной мускулатуры. Эту роль выполняет нейромоторная, или двигательная, единица, которая включает мотонейрон и группу мышечных волокон, иннервируемых разветвлениями аксона этого мотонейрона, расположенного в ЦНС. Число мышечных волокон, входящих в состав двигательной единицы, различно (табл. 2.5) и зависит от функции, которую выполняет мышца в целом.

В мышцах, обеспечивающих наиболее точные и быстрые движения, двигательная единица состоит из нескольких мышечных воло­кон, в то время как в мышцах, участвующих в поддержании позы, двигательные единицы включают несколько сотен и даже тысяч мышечных волокон.

Величина потенциала покоя мышечных волокон составляет при­мерно - 90 мВ, потенциала действия - 120-130 мВ. Длительность потенциала действия 1-3 мс, величина критического потенциала - 50 мВ.

Физическая нагрузка реализуется в результате согласованных действий скелетной мускулатуры. Рассмотрим основные характеристики их структуры и функции.

Взаимодействие человека с внешней средой не может осуществляться без сокращений его мышц. Производимые при этом движения необходимы как для выполнения простейших манипуляций, так и для выражения самых тонких мыслей и чувств - посредством речи, письма, с помощью мимики или жестов. Масса мышц намного больше, чем других органов; они составляют 40-50% массы тела. Мышцы - это «машины», преобразующие химическую энергию непосредственно в механическую (работу) и в теплоту. Деятельность их, в частности механизм укорочения и генерирования силы, сейчас можно достаточно детально объяснить на молекулярном уровне с использованием физических и химических законов.

Рис 1. Структура скелетных мышц: организация цилиндрических волокон в скелетной мышце, прикрепленной к костям сухожилиями.

Понятие скелетная, или поперечно-полосатая мышца относится к группе мышечных волокон, связанных соединительной тканью (рис. 1 ). Обычно мышцы прикреплены к костям пучками коллагеновых волокон - сухожилиями, находящимися на обоих концах мышцы. В некоторых мышцах одиночные волокна имеют такую же протяженность, как и вся мышца, но в большинстве случаев волокна короче и часто располагаются под углом к продольной оси мышцы. Есть очень длинные сухожилия, они прикреплены к кости, удаленной от конца мышцы. Например, некоторые мышцы, осуществляющие движения пальцев рук, находятся в предплечье; шевеля пальцами, мы чувствуем, как двигаются мышцы кисти. Эти мышцы соединены с пальцами посредством длинных сухожилий

Что такое скелетная мышца?

Один грамм ткани скелетной мышцы содержит примерно 100 мг «сократительных белков» - актина (молекулярная масса 42000) и миозина (молекулярная масса 500 000).

Скелетная мышца, например, бицепс, по виду кажется единым образованием, но на самом деле состоит из тканей нескольких типов. В состав каждой мышцы входят длинные тонкие цилиндрические мышечные волокна (клетки), вытянутые по всей ее длине; поэтому они могут быть очень длинными. Каждая многоядерная мышечная клетка (волокно) окружена параллельными мышечными волокнами, с которыми связана слоем соединительной ткани под названием эндомизий. Эти волокна собраны в пучки, скрепленные слоем соединительной ткани, под названием перимизий. Такая упакованная группа, или связка, волокон называется мышечным пучком. Группы пучков с прилегающими к ним сосудами и нервами связаны друг с другом с помощью еще одного слоя соединительной ткани под названием эпимизий. Собранные вместе и окруженные эпимизием пучки, которые тянутся по всей длине скелетной мышцы, покрыты сверху слоем соединительной ткани, называемым фасцией.

Какова функция фасции в скелетной мышце?

Фасция - это упругая, плотная и прочная соединительнотканная оболочка, которая покрывает мышцу целиком и, выходя за ее пределы, образует фиброзное сухожилие. Фасция образована посредством слияния всех трех внутренних слоев соединительной ткани скелетной мышцы. Фасция отделяет мышцы друг от друга, уменьшает трение при движении и формирует сухожилие, с помощью которого мышца прикрепляется к костному скелету. Этому компоненту мышц обычно не уделяется должного внимания. Тем не менее, многие специалисты полагают, что для свободного неограниченного движения мышцы, а, следовательно, и сустава совершенно необходимо свободное движение фасции.

Рис. 2. Структура скелетных мышц: структурная организация филаментов в волокне скелетной мышцы, создающая картину поперечных полос.

Почему скелетная мышца называется поперечно-полосатой?

При изучении с помощью светового микроскопа, основной характеристикой волокон скелетной мышцы оказалось чередование светлых и темных полос, поперечных по отношению к длинной оси волокна. Поэтому скелетные мышцы были названы поперечно-полосатыми.

Поперечная исчерченность волокон скелетной мышцы обусловлена особым распределением в их цитоплазме многочисленных толстых и тонких «нитей» (филаментов), объединяющихся в цилиндрические пучки диаметром 1-2 мкм - миофибриллы (рис. 2 ). Мышечное волокно практически заполнено миофибриллами, они тянутся по всей его длине и на обоих его концах соединены с сухожилиями. Миофибриллы состоят из сократительных филаментов (белков). Основных сократительных микро-филаментов два - миозин и актин. Структурное расположение этих белков придает скелетной мышце вид перемежающихся светлых и темных полос. Каждая темная полоса (полоса, или диск, А) соответствует участку, где актиновые и миозиновые белки перекрываются, тогда как более светлая полоса - участку, где их перекрытия нет (полоса, или диск, I). Перегородки, называемые Z-пластинками, разделяют их на несколько компартментов-саркомеров - длиной примерно по 2,5 мкм.

Что является структурной единицей мышечной ткани скелетной мышцы?

Структурной единицей мышечной ткани скелетной мышцы являются мышечные клетки, которые существенно отличаются от других мышечных тканей, прежде всего от гладких мышц

Гладкое мышечное волокно - это веретеновидная клетка диаметром от 2 до 10 мкм. В отличие от многоядерных волокон скелетных мышц, которые после завершения дифференцировки уже не могут делиться, гладкие мышечные волокна обладают единственным ядром и способны к делению на протяжении всей жизни организма. Деление начинается в ответ на разнообразные паракринные сигналы, часто - на повреждение ткани.

Поперечно-полосатые мышцы скелета состоят из множества функциональных единиц - мышечных волокон, которые расположены в общем соединительнотканном футляре. Каждое волокно скелетной мышцы - это тонкое (диаметром 0,01-0,1 мм), вытянутое на 2-3 см, многоядерное образование - симпласт-результат слияния многих клеток. Ядра в волокне расположены около его поверхности. Пучки мышечных волокон окружены коллагеновыми волокнами и соединительной тканью; между волокнами также находится коллаген. На конце мышц коллаген вместе с соединительной тканью образует сухожилия, которые служат для прикрепления мышц к разным частям скелета. Каждое волокно окружено мембраной - сарколеммой, которая по своему строению сходна с плазматической мембраной.

Основной особенностью мышечного волокна является наличие в его цитоплазме - саркоплазме большого количества тонких нитей - миофибрилл, расположенных вдоль оси волокна. Миофибриллы состоят из чередующихся светлых и темных участков - дисков, что придает мышечному волокну поперечную исчерченность (полосатость).

Рис 3. Организация миозиновых и актиновых нитей в расслабленном и сократившемся саркомере.

Что такое саркомер?

Это минимальная сократительная единица скелетной мышцы.

Рассмотрим более детальноструктуру саркомеров, которая схематически показана на рис 3 . С помощью светового микроскопа в них можно видеть регулярно чередующиеся поперечные светлые и темные полосы. Согласно теории Хаксли и Хансон, такая поперечная полосатость миофибрилл обусловлена особым взаиморасположением актиновых и миозиновых филаментов. Середину каждого саркомера занимают несколько тысяч «толстых» нитей миозина диаметром примерно по 10 нм. На обоих концах саркомера находятся около 2000 «тонких» (толщиной по 5 нм) нитей актина, прикрепленных к Z-пластинкам наподобие щетинок в щетке.

Толстые филаменты сосредоточены в средней части каждого саркомера, где они лежат параллельно друг другу; эта область выглядит как широкая темная (анизотропная) полоса, называемая А-полосой. В обеих половинах саркомера находится по набору тонких филаментов. Один конец каждого из них прикреплен к так называемой Z-пластинке (или Z-линии, или Z-полосе) - сети из переплетающихся белковых молекул, - а другой конец перекрывается с толстыми филаментами. Саркомер ограничен двумя последовательно расположенными Z-полосами. Таким образом, тонкие филаменты двух соседних саркомеров закреплены на двух сторонах каждой Z-полосы.

В пределах А-полосы каждого саркомера различают еще две полоски. В центре А-полосы видна узкая светлая полоска - Н-зона. Она соответствует промежутку между противостоящими друг другу концами двух наборов тонких филаментов каждого саркомера, т.е. включает только центральные части толстых филаментов. Посередине Н-зоны находится совсем тонкая темная М-линия. Это сеть белков, соединяющих центральные части толстых филаментов. Кроме того, от Z-полосы к М-линии идут филаменты белка титина, связанные одновременно с белками М-линии и с толстыми филаментами. М-линия и титиновые филаменты поддерживают упорядоченную организацию толстых филаментов в середине каждого саркомера. Таким образом, толстые и тонкие филаменты не являются свободными, незакрепленными внутриклеточными структурами.

Рис 4. Функция поперечных мостиков. А. Модель механизма сокращения

Обсудим собственно механизм мышечного сокращения

Каким образом взаимодействуют актин и миозин?

Активные участки молекулы актина, способные связывать глобулярные головки миозина, располагаются на ней на некотором расстоянии друг от друга. Когда эти активные участки открыты, миозиновая головка самопроизвольно связывается с актиновым филаментом и образует поперечный мостик. При снабжении миозиновой головки достаточным количеством энергии глобулярная головка подтягивает актин по направлению к центру саркомера, что часто называют храповым движением. Это движение укорачивает саркомер.

Работа поперечных мостиков (Рис. 4) . Во время сокращения каждая миозиновая головка может связывать миозиновую нить с соседними актиновыми. Движение головок создает объединенное усилие, как бы «гребок», продвигающий актиновые нити к середине саркомера. Сама биполярная организация молекул миозина обеспечивает противоположную направленность скольжения актиновых нитей в левой и правой половинах саркомера. В результате однократного движения поперечных мостиков вдоль актиновой нити саркомер укорачивается только на 2 х 10 нм, т. е. примерно на 1% своей длины. За счет ритмичных отделений и повторных прикреплений миозиновых головок актиновая нить может подтягиваться к середине саркомера, подобно тому, как группа людей тянет длинную веревку, перебирая ее руками. Следовательно, когда принцип «вытягивания веревки» реализуется во множестве последовательных саркомеров, повторяющиеся молекулярные движения поперечных мостиков приводят к макроскопическому движению. При расслаблении мышцы миозиновые головки отделяются от актиновых нитей. Поскольку актиновые и миозиновые нити могут легко скользить друг относительно друга, сопротивление расслабленных мышц растяжению очень низкое. Их можно снова растянуть до исходной длины, приложив совсем небольшое усилие. Следовательно, удлинение мышцы во время расслабления носит пассивный характер.

Рис 5. Функция поперечных мостиков. Б. Модель механизма генерирования силы поперечными мостиками: слева до, справа - после «гребка

Генерирование мышечной силы . Благодаря упругости поперечных мостиков саркомер может развивать силу даже без скольжения нитей относительно друг друга, т. е. в строго изометрических экспериментальных условиях. Рис.5.Б иллюстрирует такой процесс генерирования изометрической силы. Сначала головка миозиновой молекулы прикрепляется к актиновой нити под прямым углом. Затем она наклоняется под углом примерно 45°, возможно, благодаря притяжению между соседними точками прикрепления на ней и на актиновой нити. При этом головка действует как миниатюрный рычаг, приводя внутреннюю упругую структуру поперечного мостика (видимо, «шейки» между головкой и миозиновой нитью) в напряженное состояние. Возникающее в результате упругое растяжение достигает лишь около 10 нм. Упругое натяжение, создаваемое индивидуальным поперечным мостиком, так слабо, что для развития мышечной силы, равной 1 мН, нужно объединить усилия, по крайней мере, миллиарда таких соединенных параллельно мостиков. Они будут тянуть соседние актиновые нити, как команда игроков тянет канат. Даже при изометрическом сокращении поперечные мостики не находятся в непрерывно напряженном состоянии (это наблюдается только при трупном окоченении). На самом деле каждая миозиновая головка уже через сотые или десятые доли секунды отделяется от актиновой нити; однако через такое же короткое время следует новое прикрепление к ней. Несмотря на ритмичное чередование прикреплений и отделений с частотой порядка 5 - 50 Гц, сила, развиваемая мышцей в физиологических условиях, остается неизменной (исключение - летательные мышцы насекомых), так как статистически в каждый момент времени в прикрепленном, обусловливающем напряжение, состоянии находится одно и то же количество мостиков.

Что такое цикл поперечного мостика?

Цикл поперечного мостика - это термин, описывающий взаимодействие глобулярной головки миозина с активным участком молекулы актина. Формированию поперечного мостика способствуют два фактора: повышение внутриклеточной концентрации ионов кальция и присутствие аденозинтрифосфата (АТФ). Один цикл поперечного мостика состоит из:

активации миозиновой головки;

обнажения активного участка молекулы актина в присутствии кальция;

самопроизвольного формирования поперечного мостика;

поворота глобулярной головки, сопровождающегося продвижением актиновой нити и укорочением саркомера;

отцепления поперечного мостика.

Цикл после завершения может повторяться или останавливаться. Поворот миозиновой головки называется также рабочим ходом.

Чем предотвращается спонтанное взаимодействие миозина и актина после отцепления поперечного мостика? Каков механизм циклического формированию поперечного мостика – повторяющегося взаимодействия глобулярной головки миозина с активным участком молекулы актина?

Для понимания всего этого необходимо внимательнее рассмотреть строение миозина и, особенно, актина.

Рис. 6. Строение миозина

Это единое название большой семьи протеинов, имеющих определенные отличия в клетках разных тканей. Миозин присутствует у всех эукариотов. Около 60 лет назад было известно два типа миозина, которые сейчас называют миозин I и миозин II. Миозин II был первым из числа открытых миозинов, и именно он принимает участие в мышечном сокращении. Позднее были открыты миозин I и миозин V (рис. 6 В ). В последнее время показано, что миозин II участвует в мышечном сокращении, тогда как миозин I и миозин V вовлечены в работу подмембранного (кортикального) цитоскелета. В настоящее время идентифицировано более 10 классов миозина. На рисунке 6 Г показано два варианта схемы строения миозина, который состоит из головки, шейки и хвоста. Молекула миозина состоит из двух больших полипептидов (тяжелых цепей) и четырех меньших (легких цепей). Эти полипептиды составляют молекулу с двумя глобулярными «головками», которые содержат оба вида цепей, и длинным стержнем («хвостом») из двух переплетенных тяжелых цепей. Хвост каждой молекулы миозина располагается вдоль оси толстого филамента, а две глобулярные головки выступают по бокам.На каждой глобулярной головке находятся по два участка связывания: для актина и для АТФ. Участки связывания АТФ обладают также свойствами фермента АТФазы, гидролизующей связанную молекулу АТФ.

Рис 7. Строение актина

Молекула актина

Это глобулярный белок, состоящий из одного полипептида, который полимеризуется с другими молекулами актина и образует две цепи, обвивающие друг друга (рис. 7 А ). Такая двойная спираль представляет собой остов тонкого филамента. На каждой молекуле актина есть участок связывания миозина. В покоящемся мышечном волокне взаимодействие между актином и миозином предотвращают два белка - тропонин и тропомиозин (рис. 7 Б ).

Тропонин - гетеротримерный белок. Он состоит из тропонина Т (отвечает за связывание с одиночной молекулой тропомиозина), тропонина С (связывает ион Са 2+) и тропонина I (связывает актин и ингибирует сокращение). Каждая молекула тропомиозина связана с одной гетеротримерной молекулой тропонина, которая регулирует доступ к участкам связывания миозина на семи мономерах актина, прилегающих к молекуле тропомиозина.

Чем предотвращается спонтанное взаимодействие миозина и актина?

В желобках двойной спирали актина располагаются два дополнительных регуляторных белка, которые предотвращают самопроизвольное взаимодействие актина и миозина. Эти белки, тропонин и тропомиозин, играют важную роль в процессе сокращения скелетной мышцы. Функция тропомиозина заключается в том, что в покое он закрывает (защищает) активные участки актинового филамента. Тропонин имеет три связывающих участка: один служит для связывания ионов кальция (тропонин С), другой прочно прикреплен к молекуле тропомиозина (тропонин Т), третий связан с актином (тропонин I). В покое эти регуляторные белки закрывают связывающие участки на молекуле актина и препятствуют формированию поперечных мостиков. Все эти микроструктурные компоненты вместе с митохондриями и другими органеллами клетки окружены клеточной мембраной, называемой сарколеммой.

Рис. 8. Действие Са 2+ во время активации миофибриллы.

А.Актиновая и миозиновая нити на продольном сечении волокна. Б. Они же на его поперечном сечении.

Исследования с помощью рентгеноструктурного анализа (малоугловое рентгеновское рассеяние) показали, что в отсутствие Са 2+ , т. е. при расслабленном состоянии миофибрилл, длинные молекулы тропомиозина располагаются так, что блокируют прикрепление поперечных миозиновых головок к актиновым нитям. И напротив, когда Са 2+ связывается с тропонином, тропомиозин попадает в желобок между двумя мономерами актина, обнажая участки прикрепления для поперечных мостиков (Рис . 8).

Если активные участки закрыты, то каким образом взаимодействуют актин и миозин?

Когда внутри клетки повышается концентрация ионов кальция, они связываются с тропонином С. Это приводит к изменениям конформации тропонина. В результате изменяется также трехмерная структура тропомиозина и обнажается активный участок молекулы актина. Сразу после этого головка миозина самопроизвольно связывается с активным участком актинового филамента, образуя поперечный мостик, который начинает двигаться и способствует укорочению саркомера. Наличие или отсутствие в клетке кальция частично регулируется сарколеммой (специализированной клеточной мембраной скелетной мышцы).

Какова функция кальция в скелетных мышцах?

Кальций обеспечивает открытие участков актиновой нити, связывающих миозин. Ионы кальция внутри клетки хранятся в СР(саркоплазматическом ретикуломе) и высобождаются после деполяризующей стимуляции. После высвобождения кальций диффундирует и связывается с белком - тропонином С. В результате конформация белка изменяется, он тянет молекулу тропомиозина и обнажает активные участки молекулы актина. Активные участки остаются открытыми все время, пока продолжается связывание кальция с тропонином С.

Рис. 9. Схема организации саркоплазматического ретикулума, поперечных трубочек и миофибрилл.

Хранение и высвобождение ионов кальция . Расслабленная мышца содержит более 1 мкмоль Са 2+ на 1 г сырой массы. Если бы соли кальция не были изолированы в особых внутриклеточных хранилищах, обогащенные его ионами мышечные волокна находились бы в состоянии непрерывного сокращения.

Источником поступления Са 2+ в цитоплазму служит саркоплазматический ретикулум мышечного волокна.

Саркоплазматический ретикулум мышц гомологичен эндоплазматическому ретикулуму других клеток. Он располагается вокруг каждой миофибриллы наподобие «рваного рукава», сегментами которого окружены А- и I-полосы (Рис. 9). Концевые части каждого сегмента расширяются в виде так называемых латеральных мешков (терминальных цистерн), соединенных друг с другом серией более тонких трубок. В латеральных мешках депонируется Са 2+ , высвобождающийся после возбуждения плазматической мембраны (рис. 10 ).

Рис. 10. Схема анатомической структуры поперечных трубочек и саркоплазматического ретикулума в индивидуальном волокне скелетной мышцы

Что такое поперечные трубочки (Т-трубочки) ?

Инвагинации на поверхности сарколеммы, расположенные на некотором расстоянии друг от друга. Благодаря Т-трубочкам внеклеточная жидкость может тесно контактировать с внутренними микроструктурами клетки. Т-трубочки представляют собой продолжение сарколеммы и также способны передавать потенциал действия на внутреннюю поверхность клетки. С Т-трубочками тесно взаимодействует саркоплазматический ретикулум (СР).

Что такое саркоплазматический ретикулум?

Специализированный эндоплазматический ретикулум, который состоит из везикул, ориентированных вдоль сократительных волокон скелетной мышцы. Эти везикулы осуществляют хранение, высвобождение во внутриклеточную жидкость и обратный захват ионов кальция. Специализированные расширенные участки СР называются концевыми цистернами. Концевые цистерны находятся в непосредственной близости от Т-трубочки и вместе с СР составляют структуру под названием триада. Особенности строения сарколеммы и триад играют важную роль в обеспечении саркомера ионами кальция, необходимыми для цикла поперечных мостиков.

Рис. 11. Роль саркоплазматического ретикулума в механизме сокращения скелетной мышцы

Возникнув в плазматической мембране (рис. 11 ), потенциал действия быстро распространяется по поверхности волокна и по мембране Т-трубочек вглубь клетки. Достигнув области Т-трубочек, прилегающей к латеральным мешкам, потенциал действия активирует потенциалзависимые «воротные» белки мембраны Т-трубочек, физически или химически сопряженные с кальциевыми каналами мембраны латеральных мешков. Таким образом, деполяризация мембраны Т-трубочек, обусловленная потенциалом действия, приводит к открыванию кальциевых каналов мембраны латеральных мешков, содержащих Са 2+ в высокой концентрации, и ионы Са 2+ выходят в цитоплазму. Повышение цитоплазматического уровня Са 2+ обычно бывает достаточным для активации всех поперечных мостиков мышечного волокна.

Процесс сокращения продолжается, пока ионы Са 2+ связаны с тропонином, т.е. до тех пор, пока их концентрация в цитоплазме не вернется к низкому исходному значению. Мембрана саркоплазматического ретикулума содержит Са-АТФазу - интегральный белок, осуществляющий активный транспорт Са 2+ из цитоплазмы обратно в полость саркоплазматического ретикулума. Как только что говорилось, Са 2+ высвобождается из ретикулума в результате распространения потенциала действия по Т-трубочкам; для возвращения Са 2+ в ретикулум нужно гораздо больше времени, чем для его выхода. Именно поэтому, повышенная концентрация Са 2+ в цитоплазме сохраняется в течение некоторого времени, и сокращение мышечного волокна продолжается после завершения потенциала действия.

Подведем итог. Сокращение обусловлено высвобождением ионов Са 2+ , хранящихся в саркоплазматическом ретикулуме. Когда Са 2+ поступает обратно в ретикулум, сокращение заканчивается и начинается расслабление.

Каковы особенности сарколеммы?

Электрический заряд на сарколемме, как и на других селективно проницаемых и возбудимых мембранах, образуется вследствие неодинакового распределения ионов. Проницаемость сарколеммы изменяется при стимуляции ацетилхолиновых рецепторов, расположенных в нервно-мышечном соединении. После достаточной стимуляции сарколемма может проводить деполяризующий сигнал (потенциал действия) по всей своей длине, а также в уникальную проводящую систему Т-трубочек.

Рис. 12. Феномен электромеханического сопряжения